آزمون

تشریح: گلوکز و گالاکتوز با انتقالِ فعالِ همراه با Na⁺ (ناقلِ SGLT1) جذب می‌شوند، اما فروکتوز با ناقلِ GLUT5 و به‌صورتِ انتشارِ تسهیل‌شده (بدونِ سدیم) وارد سلولِ جدارِ روده می‌شود. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (گلوکز): با SGLT1 و وابسته به Na⁺ (انتقالِ فعالِ ثانویه) جذب می‌شود. ◦ گزینهٔ ۳ (گالاکتوز): دقیقاً مثلِ گلوکز با SGLT1 و همراهِ Na⁺ جذب می‌شود. ◦ گزینهٔ ۴ (مانوز): جذبش بسیار کند است؛ گزینهٔ شاخص و موردنظرِ «بدونِ سدیم» فروکتوز است.

تشریح: ترتیبِ سرعتِ جذب: گالاکتوز > گلوکز > فروکتوز > مانوز > گزیلوز > آرابینوز. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲: گالاکتوز باید بالاتر از گلوکز باشد و فروکتوز بالاتر از مانوز؛ ترتیب به‌هم خورده است. ◦ گزینهٔ ۳: فروکتوز از گلوکز و گالاکتوز کندتر جذب می‌شود، نه سریع‌تر. ◦ گزینهٔ ۴: فروکتوز بالاتر از گلوکز قرار گرفته که نادرست است.

تشریح: در کبد و عضله فروکتوز ابتدا توسطِ فروکتوکیناز به فروکتوز-۱-فسفات تبدیل می‌شود؛ کمبودِ این آنزیم فروکتوزوریِ اساسیِ خوش‌خیم می‌دهد. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (آلدولاز B): کمبودش «عدم‌تحملِ ارثیِ فروکتوز» (شدید) می‌دهد، نه فروکتوزوریِ اساسی. ◦ گزینهٔ ۲ (هگزوکیناز): در بافتِ چربی فروکتوز را فسفریله می‌کند؛ به فروکتوزوری مربوط نیست. ◦ گزینهٔ ۳ (تریوکیناز): گلیسرآلدهید را فسفریله می‌کند؛ نقشی در این بیماری ندارد.

تشریح: تجمعِ فروکتوز-۱-فسفات، گلیکوژن فسفریلاز را مهار می‌کند و آزادسازیِ گلوکز از گلیکوژن مختل و زمینه‌سازِ هیپوگلیسمی می‌شود. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: فروکتوز-۶-فسفات مهارکنندهٔ گلیکوژن سنتاز نیست؛ این مکانیسم در این بیماری نقش ندارد. ◦ گزینهٔ ۲: فعال‌سازیِ گلوکز-۶-فسفاتاز قند را بالا می‌برد (برخلافِ هیپوگلیسمی). ◦ گزینهٔ ۳: مهارِ هگزوکیناز با F-1,6-BP علتِ این هیپوگلیسمی نیست.

تشریح: در بافتِ چربی فروکتوز با هگزوکیناز به فروکتوز-۶-فسفات می‌رود، اما در کبد و عضله مسیرِ فروکتوکیناز/آلدولاز B طی می‌شود. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (گلبولِ قرمز): مسیرِ شاخصِ متابولیسمِ فروکتوز در آن مطرح نیست. ◦ گزینهٔ ۲ (کبد): دقیقاً همان بافتی است که مسیرِ فروکتوکیناز را دارد، نه هگزوکیناز. ◦ گزینهٔ ۴ (مغز): محلِ این تبدیلِ شاخص نیست.

تشریح: آلدوز ردوکتاز گلوکز را به سوربیتول احیا می‌کند؛ تجمعِ سوربیتول در عدسی باعثِ کاتاراکت می‌شود. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲ (سوربیتول دهیدروژناز): گامِ بعدی است و سوربیتول را به فروکتوز تبدیل می‌کند، نه ساختِ سوربیتول. ◦ گزینهٔ ۳ (لاکتات دهیدروژناز): پیروات/لاکتات را تبدیل می‌کند؛ به مسیرِ سوربیتول ربطی ندارد. ◦ گزینهٔ ۴ (گلوکوکیناز): گلوکز را فسفریله می‌کند، آن را به سوربیتول تبدیل نمی‌کند.

تشریح: در سلولِ کبدی فروکتوز-۲و۶-بیس‌فسفات (محصولِ PFK-2) فعال‌کنندهٔ مهم و اختصاصیِ PFK-1 است. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (F-1,6-BP): محصولِ خودِ PFK-1 است، نه فعال‌کنندهٔ اختصاصیِ آن. ◦ گزینهٔ ۲ (ATP): مهارکنندهٔ آلوستریکِ PFK-1 است. ◦ گزینهٔ ۴ (سیترات): مهارکنندهٔ PFK-1 است (نشانهٔ پربودنِ چرخهٔ کربس).

تشریح: AMP (و ADP) فعال‌کنندهٔ PFK-1 هستند؛ سیترات، ATP، NADH و اسیدهای چربِ زنجیربلند مهارکننده‌اند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲ (سیترات): مهارکننده است (سیگنالِ پربودنِ انرژی/کربس). ◦ گزینهٔ ۳ (ATP): مهارکننده است (انرژی کافی است). ◦ گزینهٔ ۴ (NADH): مهارکننده است (وضعیتِ احیاییِ بالا).

تشریح: در عضله پیروات با ترانس‌آمیناسیون (ALT با کوآنزیمِ پیریدوکسال فسفات/B6) به آلانین تبدیل و به کبد می‌رود؛ در کبد دوباره به پیروات و واردِ گلوکونئوژنز می‌شود. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: بافت‌ها و کوآنزیم (TPP) هر دو نادرست‌اند؛ چرخه بین عضله و کبد است. ◦ گزینهٔ ۲: بیوتین کوآنزیمِ کربوکسیلازهاست، نه ترانس‌آمیناسیون. ◦ گزینهٔ ۳: لیپوآت کوآنزیمِ PDH است و بافت‌ها هم نادرست‌اند.

تشریح: کمبودِ آلدولاز و کمبودِ پیروات کیناز هر دو با کم‌خونیِ همولیتیک همراه‌اند (به‌ویژه کمبودِ پیروات کیناز که شایع‌ترین علتِ آنزیمیِ همولیز در گلیکولیز است). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱، ۲ و ۳: هرکدام دستِ‌کم یک آنزیمِ نامرتبط (انولاز، گلوکوکیناز، فسفوگلیسرات موتاز یا PFK) دارند که در متن به‌عنوان علتِ همولیزِ این جفت ذکر نشده‌اند.

تشریح: گلوکوکیناز Km بالاتری دارد، با G6P مهار نمی‌شود، در کبد و جزایرِ لوزالمعده است و انسولین بیانِ ژنش را افزایش می‌دهد. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: Km گلوکوکیناز بالاتر است (نه کمتر) و با G6P مهار نمی‌شود. ◦ گزینهٔ ۳: گلوکوکیناز در کبد و پانکراس است؛ هگزوکیناز در گلبولِ قرمز و عضله. ◦ گزینهٔ ۴: بیانِ گلوکوکیناز وابسته به انسولین است، نه مستقل.

تشریح: ۲و۳-BPG تمایلِ هموگلوبین به اکسیژن را کاهش می‌دهد (تسهیلِ تحویلِ اکسیژن به بافت) و در کم‌اکسیژنی و ارتفاعات افزایش می‌یابد. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: اثرش برعکس است؛ تمایل را کاهش می‌دهد نه افزایش. ◦ گزینهٔ ۲: مهارِ LDH از کارهای ۲و۳-BPG نیست. ◦ گزینهٔ ۴: گلبولِ قرمز اصلاً گلوکز-۶-فسفاتاز ندارد و این اثر بی‌ربط است.

تشریح: کمپلکسِ PDH به پنج کوآنزیم نیاز دارد: تیامین پیروفسفات (TPP)، اسید لیپوئیک (لیپوآت)، FAD، NAD و کوآنزیم A. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: بیوتین و B6 جزوِ کوآنزیم‌های PDH نیستند. ◦ گزینهٔ ۲: شاملِ بیوتین، B6 و NADP (به‌جای NAD) است که نادرست‌اند. ◦ گزینهٔ ۴: بیوتین، NADP و B12 جزوِ کوآنزیم‌های PDH نیستند.

تشریح: استیل‌کوآ و NADH (محصولاتِ مسیر) مهارکنندهٔ آلوستریکِ PDH هستند؛ برعکس پیروات و کلسیم فعال‌کننده‌اند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲: پیروات (سوبسترا) فعال‌کننده است، نه مهارکننده. ◦ گزینهٔ ۳: کلسیم فعال‌کنندهٔ PDH است (به‌ویژه در عضله). ◦ گزینهٔ ۴: NAD و CoA سوبسترا/کوآنزیمِ لازم‌اند و مهار نمی‌کنند.

تشریح: سرنوشت‌های مستقیمِ پیروات: استیل‌کوآ (PDH)، لاکتات (LDH)، آلانین (ALT) و اگزالواستات (پیروات کربوکسیلاز)؛ تبدیلِ مستقیم به گلوتامات جزوِ این‌ها نیست. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (آلانین): با ترانس‌آمیناسیونِ مستقیمِ پیروات ساخته می‌شود. ◦ گزینهٔ ۳ (اگزالواستات): با کربوکسیلاسیونِ پیروات (پیروات کربوکسیلاز) ساخته می‌شود. ◦ گزینهٔ ۴ (لاکتات): با احیای پیروات توسطِ LDH ساخته می‌شود.

تشریح: پیروات کربوکسیلاز کوآنزیمِ بیوتین دارد، پیروات را به اگزالواستات تبدیل می‌کند و با استیل‌کوآ فعال (و با ADP مهار) می‌شود. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (تیامین/ADP): کوآنزیم و فعال‌کننده هر دو نادرست‌اند (ADP در واقع مهارکننده است). ◦ گزینهٔ ۲ (PLP/سیترات): PLP کوآنزیمِ این آنزیم نیست. ◦ گزینهٔ ۴ (لیپوآت/پیروات): لیپوآت کوآنزیمِ PDH است، نه پیروات کربوکسیلاز.

تشریح: استیل‌کوآ با اگزالواستات «سیترات» می‌سازد؛ سیترات از میتوکندری خارج و در سیتوزول دوباره به استیل‌کوآ تبدیل می‌شود (شاتلِ سیترات). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (کارنیتین): مربوط به ورودِ اسیدهای چرب به میتوکندری است، نه خروجِ استیل. ◦ گزینهٔ ۲ (مالات): در شاتلِ مالات-آسپارتات نقش دارد، نه انتقالِ گروهِ استیل. ◦ گزینهٔ ۴ (آلفاکتوگلوتارات): حاملِ گروهِ استیل به سیتوزول نیست.

تشریح: کمبودِ فسفوگالاکتویوریدیل‌ترانسفراز (GALT) شدیدترین گالاکتوزمیِ کلاسیک را می‌دهد؛ تجمعِ گالاکتوز-۱-فسفات به کبد، مغز و عدسی آسیب می‌زند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (گالاکتوکیناز): کمبودش گالاکتوزمیِ خفیف‌تر با کاتاراکت می‌دهد، نه شدیدترین فرم. ◦ گزینهٔ ۲ (اپیمراز): کمبودش فرمِ نادر و معمولاً خفیف‌تر است. ◦ گزینهٔ ۴ (UDP-گلوکز دهیدروژناز): در مسیرِ گالاکتوزمی نقشِ این‌چنینی ندارد.

تشریح: فروکتوز-۱و۶-بیس‌فسفاتاز از آنزیم‌های اختصاصیِ گلوکونئوژنز است که گامِ برگشت‌ناپذیرِ PFK را دور می‌زند؛ نقصِ آن گلوکونئوژنز را متوقف می‌کند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (گلیکولیز): این آنزیم در گلیکولیز نقش ندارد (PFK-1 آنجا کار می‌کند). ◦ گزینهٔ ۳ (گلیکوژنولیز): به فسفریلاز و آنزیمِ شاخه‌شکن وابسته است، نه FBPase. ◦ گزینهٔ ۴ (گلیکوژنز): به گلیکوژن سنتاز وابسته است، نه FBPase.

تشریح: گلوکز-۶-فسفاتاز تنها در کبد، کلیه و روده هست؛ به همین دلیل گلیکوژنِ عضله (فاقدِ این آنزیم) نمی‌تواند مستقیماً قند خون را تنظیم کند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲، ۳ و ۴: همگی عضله (یا گلبولِ قرمز/مغز/چربی) را شامل‌اند که فاقدِ گلوکز-۶-فسفاتاز هستند.

تشریح: گلیکوژن فسفریلاز با فسفرکافت روی پیوندهای α۱→۴ اثر کرده و گلوکز-۱-فسفات می‌دهد؛ روی پیوندِ شاخه‌ای α۱→۶ اثر ندارد (کارِ آنزیمِ شاخه‌شکن). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: پیوندِ α۱→۶ و گلوکزِ آزاد هر دو نادرست‌اند (آنزیمِ شاخه‌شکن گلوکزِ آزاد می‌دهد). ◦ گزینهٔ ۳: پیوندِ β۱→۴ مربوط به سلولز است و محصول هم نادرست است. ◦ گزینهٔ ۴: پیوند را α۱→۶ گرفته که نادرست است (محصول درست ولی پیوند غلط).

تشریح: کمپلکسِ PDH در حالتِ فسفریله «غیرفعال» است؛ پس گزینهٔ ۴ نادرست است. (PDH کیناز آن را فسفریله و خاموش می‌کند.) بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: درست است؛ فسفریلاز در فرمِ فسفریله (a) فعال است. ◦ گزینهٔ ۲: درست است؛ گلیکوژن سنتازِ فسفریله غیرفعال است. ◦ گزینهٔ ۳: درست است؛ پیروات کینازِ کبدی با فسفریله‌شدن مهار می‌شود.

تشریح: گلوکاگون (مختصِ کبد) و اپی‌نفرین (کبد و عضله) با افزایشِ cAMP و فعال‌سازیِ PKA گلیکوژنولیز را تحریک می‌کنند؛ انسولین آن را مهار می‌کند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ و ۳ و ۴: همگی شاملِ انسولین‌اند که گلیکوژنولیز را مهار می‌کند (نه تحریک)؛ کورتیزول هم محرکِ مستقیمِ این مسیر نیست.

تشریح: فون‌ژیرکه از کمبودِ گلوکز-۶-فسفاتاز است و با هیپوگلیسمیِ شدید، اسیدوزِ لاکتیک، هایپرلیپیدمی، هایپراوریسمی و بزرگیِ کبد و کلیه همراه است. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: مربوط به بیماریِ کوری (نوع III، کمبودِ آنزیمِ شاخه‌شکن) است. ◦ گزینهٔ ۲: مربوط به بیماریِ مک‌آردل (نوع V، فسفریلازِ عضله) است. ◦ گزینهٔ ۳: مربوط به بیماریِ پمپه (نوع II، α-گلوکوزیدازِ لیزوزومی) است.

تشریح: بیماریِ تاروی از کمبودِ «فسفوفروکتوکیناز» است، نه گلوکز-۶-فسفاتاز (که مربوط به فون‌ژیرکه است)؛ پس این تطابق نادرست است. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: درست است؛ مک‌آردل = فسفریلازِ عضله. ◦ گزینهٔ ۳: درست است؛ پمپه = α-گلوکوزیدازِ لیزوزومی. ◦ گزینهٔ ۴: درست است؛ آندرسن = آنزیمِ شاخه‌ساز.

تشریح: مسیرِ پنتوز فسفات NADPH (احیاکننده) و ریبوز-۵-فسفات می‌سازد؛ آنزیمِ کلیدیِ بخشِ اکسیداتیو G6PD است (کمبودش فاویسم). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲: این مسیر ATP تولید نمی‌کند و پیروات کیناز مربوط به گلیکولیز است. ◦ گزینهٔ ۳: تولیدِ لاکتات و LDH مربوط به گلیکولیزِ بی‌هوازی است. ◦ گزینهٔ ۴: ساختِ گلیکوژن و گلیکوژن سنتاز مسیرِ دیگری است.

تشریح: گلبولِ قرمز (فاقدِ میتوکندری) و عضلهٔ فعال لاکتات می‌سازند؛ لاکتات به کبد رفته و با گلوکونئوژنز به گلوکز تبدیل و بازگردانده می‌شود (چرخهٔ کوری). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱، ۲ و ۳: بافت‌های مبدأ/مقصد نادرست‌اند؛ مقصدِ لاکتات برای بازساختِ گلوکز «کبد» است.

تشریح: مسیرهای آمفی‌بولیک هم آنابولیک و هم کاتابولیک‌اند (چهارراهِ متابولیکی)؛ چرخهٔ کربس نمونهٔ بارزِ آن است. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (آنابولیک): فقط ساختنی؛ کربس هم تجزیه و هم پیش‌سازِ ساخت دارد. ◦ گزینهٔ ۲ (کاتابولیک): فقط تجزیه‌ای؛ کربس واسطه‌های بیوسنتزی هم می‌دهد. ◦ گزینهٔ ۳ (آناپلروتیک): به واکنش‌های «پُرکنندهٔ» واسطه‌های کربس گفته می‌شود، نه نوعِ خودِ چرخه.

تشریح: ΔG منفی = خودبه‌خودی (اگزرگونیک)، مثبت = انجام‌ناپذیر، صفر = تعادل؛ ΔG دربارهٔ سرعت و مکانیسم چیزی نمی‌گوید. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱: خودبه‌خودی ΔG «منفی» دارد، نه مثبت. ◦ گزینهٔ ۲: ΔG صفر یعنی «تعادل»، نه انجام‌ناپذیری. ◦ گزینهٔ ۴: ΔG سرعت/مکانیسم را تعیین نمی‌کند (آن کارِ انرژیِ فعال‌سازی است).

تشریح: ترکیبِ پرانرژی آبکافتش بیش از ~۷ kcal/mol انرژی می‌دهد (PEP، کراتین فسفات، ۱و۳-BPG)؛ گلوکز-۶-فسفات کم‌انرژی است. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (PEP): بالاترین انرژیِ آبکافت در میانِ این‌ها را دارد. ◦ گزینهٔ ۲ (کراتین فسفات): ذخیرهٔ پرانرژیِ عضله است. ◦ گزینهٔ ۳ (۱و۳-BPG): واسطهٔ پرانرژیِ گلیکولیز است.

تشریح: گلیسرآلدهید-۳-فسفات دهیدروژناز NADH می‌سازد (نه ATP)؛ تولیدِ ATP در سطحِ سوبسترا با فسفوگلیسرات کیناز، پیروات کیناز و سوکسینات تیوکیناز است. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (فسفوگلیسرات کیناز): در گلیکولیز ATP در سطحِ سوبسترا می‌سازد. ◦ گزینهٔ ۳ (پیروات کیناز): گامِ تولیدِ ATP در انتهای گلیکولیز است. ◦ گزینهٔ ۴ (سوکسینات تیوکیناز): در چرخهٔ کربس GTP/ATP در سطحِ سوبسترا می‌سازد.

تشریح: از گلوکز-۶-فسفات فقط یک ATP (در PFK) مصرف و چهار ATP تولید می‌شود؛ پس سودِ خالص سه ATP است (مرحلهٔ هگزوکیناز قبلاً انجام شده). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲ (صفر) و ۳ (دو): سودِ خالصِ معمولِ گلیکولیز از «گلوکز» دو ATP است؛ ولی چون از G6P شروع شده یک ATP کمتر مصرف می‌شود. ◦ گزینهٔ ۴ (چهار): تولیدِ ناخالص چهار است، اما خالص پس از یک مصرف، سه می‌شود.

تشریح: هر NADH حدودِ ۲/۵ و هر FADH₂ حدودِ ۱/۵ ATP می‌دهد؛ تفاوت به‌خاطرِ نقطهٔ ورود به زنجیره است (NADH از کمپلکس I، FADH₂ از کمپلکس II). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲: مقادیر جابه‌جا شده‌اند (NADH باید بیشتر باشد). ◦ گزینهٔ ۳ (۳ و ۳): مقادیرِ قدیمی و مساوی‌اند که نادرست است. ◦ گزینهٔ ۴ (۲ و ۱): به مقادیرِ دقیقِ ۲/۵ و ۱/۵ نمی‌خورد.

تشریح: با ضرایبِ جدید، هر استیل‌کوآ در چرخهٔ کربس ۱۰ ATP و هر گلوکز در کبد و قلب ۳۲ ATP تولید می‌کند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (۳۸ و ۱۲): مقادیرِ قدیمی (با ۳ و ۲ برای NADH/FADH₂)اند. ◦ گزینهٔ ۳ (۳۰ و ۸) و ۴ (۳۶ و ۹): با محاسبهٔ استانداردِ ۲/۵ و ۱/۵ هم‌خوانی ندارند.

تشریح: کمپلکس II (سوکسینات-Q ردوکتاز) پروتون پمپ نمی‌کند و FADH₂ از همین کمپلکس وارد زنجیره می‌شود؛ پمپِ پروتون با کمپلکس‌های I، III و IV است. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲ (I)، ۳ (III) و ۴ (IV): هر سه پروتون پمپ می‌کنند، پس واجدِ شرطِ سؤال نیستند.

تشریح: سیانید، CO، H₂S و آزید کمپلکس IV را مهار می‌کنند؛ آنتی‌مایسین A کمپلکس III را مهار می‌کند، نه IV. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (سیانید) و ۴ (آزید): مهارکننده‌های کلاسیکِ کمپلکس IV‌اند. ◦ گزینهٔ ۳ (CO): با اتصال به آهنِ سیتوکروم، کمپلکس IV را مهار می‌کند.

تشریح: روتنون، آموباربیتال (باربیتورات) و پیریسیدین A کمپلکس I را مهار می‌کنند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (III): مهارکننده‌اش آنتی‌مایسین A است. ◦ گزینهٔ ۲ (IV): مهارکننده‌هایش سیانید/CO/آزید‌اند. ◦ گزینهٔ ۴ (V/ATP سنتتاز): مهارکننده‌اش الیگومایسین است.

تشریح: دی‌نیتروفنل، ترموژنین (UCP1) و بیلی‌روبین جداکننده‌اند؛ الیگومایسین جداکننده نیست بلکه زیرواحدِ Fo کمپلکسِ ATP سنتتاز را مهار می‌کند. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ (دی‌نیتروفنل): جداکنندهٔ کلاسیک است (پروتون را نشت می‌دهد). ◦ گزینهٔ ۲ (ترموژنین): جداکنندهٔ فیزیولوژیکِ چربیِ قهوه‌ای است. ◦ گزینهٔ ۳ (بیلی‌روبین): به‌عنوان جداکننده عمل می‌کند.

تشریح: شاتلِ گلیسرول‌فسفات در مغز و عضله است و در میتوکندری FADH₂ می‌سازد (پس ۱/۵ ATP)؛ شاتلِ مالات‌-آسپارتات در کبد و قلب است و NADH می‌سازد (۲/۵ ATP). بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۱ و ۴: بافت‌ها و نوعِ حاملِ احیایی جابه‌جا یا نادرست‌اند. ◦ گزینهٔ ۲: نوعِ محصول (FADH₂/NADH) برای بافت‌ها برعکس آمده است.

تشریح: مقدارِ ADP موجود در میتوکندری مهم‌ترین عاملِ تعیینِ سرعتِ فسفریلاسیونِ اکسیداتیو است (کنترلِ تنفسی)؛ ADP زیاد یعنی نیاز به انرژی و تسریعِ مسیر. بررسی سایر گزینه‌ها: ◦ گزینهٔ ۲ (سیترات): تنظیم‌کنندهٔ گلیکولیز/کربس است، نه عاملِ اصلیِ کنترلِ تنفسی. ◦ گزینهٔ ۳ (سیتوکروم c): جزءِ زنجیره است ولی عاملِ تعیینِ سرعت در شرایطِ طبیعی نیست. ◦ گزینهٔ ۴ (FAD): کوآنزیمِ ثابت است و سرعتِ کلی را تعیین نمی‌کند.