ساختمان، طبقهبندی و ارزش انرژی پروتئین
پروتئینها از واحدهایی به نام اسید آمینه ساخته میشوند. هر اسید آمینه یک کربن آلفا دارد که به گروه آمین، گروه کربوکسیل، یک هیدروژن و زنجیره جانبی R متصل است. تفاوت زنجیره جانبی، خواص شیمیایی و عملکرد هر اسید آمینه را تعیین میکند.
چرا پروتئین ۴ کیلوکالری انرژی خالص دارد؟
انرژی خام یک گرم پروتئین حدود ۵ کیلوکالری است، اما تقریباً یک کیلوکالری برای برداشت و دفع گروه آمین مصرف میشود؛ بنابراین انرژی قابلاستفاده آن حدود ۴ کیلوکالری در هر گرم است.
رژیم پرپروتئین و آب بدن
دفع نیتروژن و اوره به آب نیاز دارد؛ بنابراین رژیمهای بسیار پرپروتئین، بهویژه در صورت مصرف ناکافی مایعات، میتوانند خطر کمآبی را افزایش دهند.
| گروه ساختمانی | اسیدهای آمینه مهم | ویژگی شاخص |
|---|---|---|
| اسیدی | آسپارتات، گلوتامات | دارای گروه کربوکسیل اضافی |
| بازی | آرژینین، لیزین، هیستیدین | قابلیت پذیرش پروتون؛ هیستیدین نقش بافری مهمی دارد |
| شاخهدار | لوسین، ایزولوسین، والین | متابولیسم برجسته در عضله |
| آروماتیک | فنیلآلانین، تیروزین، تریپتوفان | دارای حلقه آروماتیک و پیشساز ترکیبات مهم |
| آمیدی | گلوتامین، آسپاراژین | حامل نیتروژن و پیشساز نوکلئوتیدها |
| گوگرددار | متیونین، سیستئین | نقش در انتقال متیل و آنتیاکسیدانها |
| هیدروکسیدار | سرین، ترئونین | محلهای مهم فسفریلاسیون پروتئین |
| ایمینو اسید | پرولین | ساختار حلقوی و اهمیت در کلاژن |
اسیدهای آمینه شاخهدار
لوسین، ایزولوسین و والین بهطور عمده در عضله متابولیزه میشوند و از این جهت با بسیاری از اسیدهای آمینه که عمدتاً در کبد پردازش میشوند تفاوت دارند.
طبقهبندی تغذیهای و سرنوشت کربنی اسیدهای آمینه
اسیدهای آمینه ضروری
بدن آنها را به مقدار کافی نمیسازد و باید از رژیم غذایی دریافت شوند.
اسیدهای آمینه غیرضروری
بدن میتواند آنها را از متابولیتهای دیگر سنتز کند؛ گلوتامات، آسپارتات و آلانین نمونههای روشن این گروهاند.
اسیدهای آمینه ضروری مشروط
در شرایطی مانند رشد، سوختگی، تروما، عفونت یا نقص یک مسیر آنزیمی، نیاز بدن از ظرفیت ساخت بیشتر میشود.
نمونه کلاسیک
در نقص فنیلآلانین هیدروکسیلاز، تیروزین به اسید آمینه ضروری مشروط تبدیل میشود.
گلوکوژنیک و کتوژنیک
اسکلت کربنی اسیدهای آمینه میتواند وارد مسیر ساخت گلوکز یا ساخت چربی و اجسام کتونی شود. اسیدهای آمینه تولیدکننده پیرووات یا واسطههای چرخه اسیدسیتریک گلوکوژنیک هستند؛ تولیدکنندگان استیلکوآنزیم A یا استواستات کتوژنیک محسوب میشوند.
فقط کتوژنیک
لوسین و لیزین تنها اسیدهای آمینه کاملاً کتوژنیکاند.
هم گلوکوژنیک و هم کتوژنیک
ایزولوسین، فنیلآلانین، تیروزین، تریپتوفان و ترئونین محصولاتی از هر دو مسیر میسازند.
نکته حفظی
هرگاه سؤال روی «فقط کتوژنیک» تأکید کرد، پاسخ لوسین و لیزین است.
ساخت اسیدهای آمینه غیرضروری
آلانین از پیرووات، آسپارتات از اگزالواستات، گلوتامات از آلفاکتوگلوتارات، گلوتامین از گلوتامات، و آسپاراژین از آسپارتات ساخته میشوند. سرین و گلیسین نیز قابلیت تبدیل متقابل دارند.
انتقال نیتروژن، چرخه اوره و گردش پروتئین بدن
بدن ذخیره اختصاصی و بزرگی برای اسیدهای آمینه ندارد. پروتئینهای غذایی و پروتئینهای درونزاد وارد «مخزن اسیدهای آمینه» میشوند و برای ساخت پروتئین، ترکیبات نیتروژندار یا تولید انرژی مصرف میگردند.
چرا آمونیاک باید سریع دفع شود؟
آمونیاک برای دستگاه عصبی سمی است. انتقال نیتروژن به شکل گلوتامین یا آلانین و تبدیل نهایی آن به اوره، راه اصلی کنترل این سمیت است.
| منبع یا مصرف پروتئین | مقدار تقریبی روزانه | توضیح |
|---|---|---|
| پروتئین غذایی | حدود ۹۰ گرم | منبع برونزاد اسیدهای آمینه |
| پروتئین درونزاد وارد دستگاه گوارش | حدود ۶۰ گرم | ترشحات و ریزش سلولهای مخاطی |
| دفع نیتروژن ادراری | عمدتاً به شکل اوره | مسیر اصلی دفع نیتروژن |
| سنتز کل پروتئین بدن | حدود ۲۵۰ گرم | نشاندهنده گردش سریع پروتئینها |
| سنتز عضلانی | حدود ۷۵ گرم | بخش مهمی از گردش پروتئین روزانه |
| سنتز پروتئینهای پلاسما | حدود ۴۸ گرم | عمدتاً وابسته به کبد |
رابطه پروتئین و نیتروژن
بهطور تقریبی، ۶٫۲۵ گرم پروتئین معادل یک گرم نیتروژن است. این رابطه در محاسبات تعادل نیتروژن و ارزیابی دریافت پروتئین کاربرد دارد.
تعادل نیتروژن
تعادل نیتروژن زمانی برقرار است که دریافت و دفع نیتروژن برابر باشند. در رشد، بارداری و بازسازی بافتی تعادل مثبت و در گرسنگی، سوختگی و بیماریهای تحلیلبرنده تعادل منفی رخ میدهد.
سوخت در گرسنگی
در ساعات ابتدایی گرسنگی، مغز عمدتاً گلوکز و عضله بیشتر اسیدهای چرب مصرف میکند. در گرسنگی طولانی، اجسام کتونی سهم بیشتری از سوخت مغز را تأمین میکنند تا مصرف پروتئین بدن کاهش یابد.
آرژینین، نیتریکاکسید، کراتین و چرخه اوره
آرژینین یک اسید آمینه چندکاره است که هم در چرخه اوره حضور دارد و هم پیشساز نیتریکاکسید، کراتین و آگماتین است. در رشد، ترمیم زخم و برخی شرایط استرسی میتواند ضروری مشروط شود.
سنتز نیتریکاکسید
آرژینین در حضور اکسیژن، کلسیم، NADPH و آنزیم نیتریکاکسید سنتاز به NO و سیترولین تبدیل میشود.
سنتز کراتین
کراتین از آرژینین، گلیسین و متیونین ساخته میشود. بخش عمده آن بهصورت فسفوکراتین در عضله ذخیره شده و ذخیره سریع فسفات پرانرژی را فراهم میکند. کراتینین محصول نهایی تجزیه غیرآنزیمی آن است و از ادرار دفع میشود.
چرخه اوره
کرباموئیلفسفات و اورنیتین، سیترولین را میسازند؛ سیترولین به آرژینوسوکسینات و سپس آرژینین تبدیل میشود. آرژیناز، آرژینین را به اوره و اورنیتین میشکند.
نکات غذایی آرژینین
منابع مناسب آن شامل غذاهای دریایی، گوشت، سویا، آجیل و دانههاست. دریافت رژیمی روزانه معمولاً حدود ۴ تا ۶ گرم گزارش میشود.
سیترولین غذایی
سیترولین در اغلب غذاها کم است؛ هندوانه یکی از منابع شناختهشده آن محسوب میشود.
آگماتین
آرژینین میتواند به آگماتین تبدیل شود؛ ترکیبی پیامرسان که در تنظیم عصبی و عروقی نقشهایی دارد.
گلوتامات، گلوتامین، سیستئین، گلیسین و سرین
گلوتامات
مرکز اصلی واکنشهای انتقال گروه آمین است؛ یک انتقالدهنده عصبی تحریکی مهم نیز محسوب میشود و در ساخت گلوتاتیون و گاماآمینوبوتیریکاسید نقش دارد.
گلوتامین
فراوانترین اسید آمینه آزاد بدن و حامل ایمن آمونیاک است؛ سوخت مهم انتروسیتها و سلولهای ایمنی محسوب میشود.
ارتباط مرکزی گلوتامات
گلوتامات با آلفاکتوگلوتارات، آمونیاک، گلوتامین، آسپارتات، آلانین و اسیدهای آمینه شاخهدار ارتباط متقابل دارد و مرکز اصلی جابهجایی نیتروژن در بدن است.
سیستئین
در ساخت گلوتاتیون نقش دارد، گروه سولفیدریل آن خاصیت آنتیاکسیدانی ایجاد میکند و میتواند به تورین تبدیل شود.
تورین
یک شبهاسید آمینه حاوی گوگرد است که غلظت بالایی در عضله دارد و در تنظیم اسمزی و عملکرد بافتهای تحریکپذیر نقش دارد.
گلوتاتیون
گلوتاتیون از گلوتامات، سیستئین و گلیسین ساخته میشود. سیستئین بخش واکنشپذیر و کلیدی آن برای خنثیکردن عوامل اکسیدکننده است.
| اسید آمینه | ترکیبات یا مسیرهای مهم | نکته برجسته |
|---|---|---|
| گلوتامات | گلوتاتیون، گابا، انتقال گروه آمین | تحریکی در دستگاه عصبی |
| گلوتامین | پورین، پیریمیدین، انتقال آمونیاک | فراوانترین اسید آمینه آزاد بدن |
| سیستئین | گلوتاتیون، تورین | گروه سولفیدریل آنتیاکسیدانی |
| گلیسین | کراتین، گلوتاتیون، پورین، پورفیرین و کلاژن | کوچکترین اسید آمینه |
| سرین | واکنشهای تککربنه، کولین، اتانولآمین | دهنده واحدهای تککربنه |
گلیسین در سمزدایی
اتصال بنزوئیکاسید به گلیسین، هیپورات تولید میکند که از ادرار دفع میشود.
گلیسین و کلاژن
گلیسین به دلیل اندازه بسیار کوچک خود در هر سومین جایگاه زنجیره کلاژن قرار میگیرد و برای تشکیل مارپیچ سهتایی ضروری است.
هیستیدین، لیزین، متیونین و اسیدهای آمینه آروماتیک
| اسید آمینه | مشتق یا عملکرد مهم | نکته کلیدی |
|---|---|---|
| هیستیدین | هیستامین و کارنوزین | نقش بافری و ارتباط با هموگلوبین |
| لیزین | کارنیتین | در انتقال اسیدهای چرب به میتوکندری نقش غیرمستقیم دارد |
| متیونین | آدنوزیلمتیونین، کراتین، کولین | دهنده اصلی گروه متیل |
| تریپتوفان | سروتونین، ملاتونین، نیاسین | ۶۰ میلیگرم تریپتوفان تقریباً معادل یک میلیگرم نیاسین است |
| فنیلآلانین | تیروزین | پیشساز تیروزین |
| تیروزین | دوپامین، نوراپینفرین، اپینفرین و هورمون تیروئید | پیشساز کاتکولآمینها |
هیستامین از هیستیدین
هیستامین موجب اتساع عروق، افزایش ترشح اسید معده، تنگی راههای هوایی و بروز بخشی از علائم آلرژی میشود.
کارنیتین از لیزین و متیونین
لیزین متصل به پروتئین با دریافت گروه متیل از آدنوزیلمتیونین به تریمتیللیزین تبدیل میشود و در ادامه مسیر، کارنیتین ساخته میشود. کارنیتین انتقال اسیدهای چرب بلندزنجیر به میتوکندری را ممکن میکند.
متیونین؛ دهنده متیل
متیونین پس از تبدیل به SAM در واکنشهای متیلاسیون شرکت میکند و برای ساخت کراتین، کارنیتین، کولین و بسیاری ترکیبات دیگر اهمیت دارد.
تریپتوفان
پیشساز سروتونین و ملاتونین است و بخشی از نیاز نیاسین را نیز تأمین میکند. مسیر ساخت سروتونین به ویتامین B6 و تتراهیدروبیوپترین وابسته است.
فنیلآلانین و تیروزین
در نقص فنیلآلانین هیدروکسیلاز، تبدیل فنیلآلانین به تیروزین مختل میشود؛ در نتیجه تیروزین ضروری مشروط خواهد شد.
سرین و ترکیبات فسفولیپیدی
سرین در انتقال واحدهای تککربنه و ساخت اتانولآمین و کولین نقش دارد؛ بنابراین با متابولیسم غشا و انتقال متیل ارتباط نزدیک دارد.
نیاز، کیفیت پروتئین و ترکیبهای مکمل غذایی
کیفیت یک پروتئین فقط به مقدار آن وابسته نیست؛ الگوی اسیدهای آمینه ضروری، قابلیت هضم و میزان استفاده بدن از نیتروژن جذبشده نیز اهمیت دارد.
| روش ارزیابی | مفهوم | برداشت اصلی |
|---|---|---|
| استفاده خالص پروتئین | نیتروژن باقیمانده نسبت به نیتروژن مصرفی | هم هضم و هم نگهداری نیتروژن را منعکس میکند |
| ارزش بیولوژیک | نیتروژن نگهداریشده نسبت به نیتروژن جذبشده | کارایی استفاده از پروتئین جذبشده |
| نسبت کفایت پروتئین | افزایش وزن بهازای پروتئین مصرفی | شاخص رشد در آزمونهای زیستی |
| امتیاز اسید آمینه | مقایسه اسید آمینه ضروری با الگوی مرجع | اسید آمینه محدودکننده را مشخص میکند |
اسید آمینه محدودکننده
اسید آمینه ضروریای است که نسبت به نیاز بدن کمترین مقدار را در یک پروتئین دارد و سرعت استفاده از سایر اسیدهای آمینه برای ساخت پروتئین را محدود میکند.
پروتئینهای مکمل
ترکیب دو منبع گیاهی با الگوهای متفاوت اسید آمینه میتواند کمبودهای یکدیگر را جبران کند و کیفیت نهایی پروتئین وعده را افزایش دهد.
| ترکیب مکمل | نمونهها |
|---|---|
| غلات + حبوبات | برنج و لوبیا؛ عدس و برنج؛ سوپ نخود همراه نان |
| غلات + لبنیات | ماکارونی و پنیر؛ پودینگ برنج؛ ساندویچ پنیر |
| حبوبات + دانهها | نخود و کنجد؛ حمص؛ فلافل |
اثر فرآوری بر کیفیت پروتئین
حرارت در حضور قندهای احیاکننده میتواند از طریق واکنش میلارد، لیزین را غیرقابلدسترس کند. شرایط قلیایی شدید نیز ممکن است لیزینوآلانین تولید کند و اکسیداسیون میتواند متیونین را کاهش دهد.
نیاز در سنین مختلف
نیاز پروتئین بهازای وزن بدن از نوزادی به بزرگسالی کاهش مییابد. کاهش نیاز به اسیدهای آمینه ضروری معمولاً بیشتر از کاهش کل نیاز پروتئین است.
| اسید آمینه ضروری | نیاز بزرگسال؛ میلیگرم بهازای کیلوگرم در روز |
|---|---|
| هیستیدین | ۸ تا ۱۲ |
| ایزولوسین | ۱۰ |
| لوسین | ۱۴ |
| لیزین | ۱۲ |
| متیونین + سیستین | ۱۳ |
| فنیلآلانین + تیروزین | ۱۴ |
| ترئونین | ۷ |
| تریپتوفان | ۳٫۵ |
| والین | ۱۰ |
پروتئینهای مرجع
تخممرغ و شیر گاو به دلیل الگوی مناسب اسیدهای آمینه و قابلیت هضم بالا، در ارزیابی کیفیت پروتئین جایگاه مرجع دارند.
گلوتامین، هموسیستئین و مرور عمیق امتحانی
گلوتامین در شرایط استرس
گلوتامین فراوانترین اسید آمینه آزاد بدن است و در تروما، جراحی، سوختگی و عفونت میتواند ضروری مشروط شود. انتروسیتها و گلبولهای سفید از مصرفکنندگان مهم آن هستند.
کارکردهای گلوتامین
- حمل ایمن نیتروژن و آمونیاک
- سوخت سلولهای روده و سیستم ایمنی
- پیشساز پورینها و پیریمیدینها
- کمک به ساخت آرژینین و پرولین
- کاهش خطر افزایش آمونیاک خون
| ماده غذایی | سهم گلوتامین از کل اسیدهای آمینه |
|---|---|
| سویا | ۶٪ |
| تخممرغ کامل | ۵٫۶٪ |
| سفیده تخممرغ | ۴٫۱٪ |
| عضله اسکلتی | ۳٫۹٪ |
| شیر بدون چربی | ۲٫۸٪ |
| گوشت گاو | ۱٫۳٪ |
مکمل گلوتامین برای همه شرایط مناسب نیست
استفاده از مکمل گلوتامین باید بر اساس وضعیت بالینی انجام شود و در برخی بیماریها مانند انسفالوپاتی کبدی یا شرایط خاص التهابی، مصرف خودسرانه مناسب نیست.
چرخه متیونین و هموسیستئین
متیونین به آدنوزیلمتیونین و سپس آدنوزیلهموسیستئین و هموسیستئین تبدیل میشود. هموسیستئین میتواند با کمک متیلفولات و متیلکوبالامین دوباره به متیونین برگردد یا از مسیر سیستاتیونین به سیستئین تبدیل شود.
عوامل افزایش هموسیستئین
کمبود فولات، ویتامین B12 و ویتامین B6 از مهمترین علل تغذیهای افزایش هموسیستئین هستند. بتائین نیز میتواند به بازتولید متیونین و کاهش هموسیستئین کمک کند.
تله متیلفولات
در کمبود ویتامین B12، متیلفولات نمیتواند گروه متیل خود را آزاد کند و فولات در این شکل به دام میافتد؛ در نتیجه کمبود عملکردی فولات ایجاد میشود.
| کلیدواژه سؤال | پاسخ | چرا؟ |
|---|---|---|
| کوچکترین اسید آمینه | گلیسین | زنجیره جانبی آن فقط هیدروژن است. |
| فراوانترین اسید آمینه آزاد بدن | گلوتامین | حامل اصلی نیتروژن میان بافتی است. |
| اسید آمینه مرکزی ترانسآمیناسیون | گلوتامات | بیشتر گروههای آمین به آن منتقل میشوند. |
| اسید آمینه محدودکننده | کمترین اسید آمینه ضروری نسبت به الگوی نیاز | استفاده از سایر اسیدهای آمینه را محدود میکند. |
| کمبود B12 و تجمع متیلفولات | تله متیلفولات | انتقال متیل به هموسیستئین مختل میشود. |
| عضله فاقد گلوکز-۶-فسفاتاز | گلیکوژن عضله برای خود عضله است | نمیتواند گلوکز آزاد به خون بدهد. |
| پروتئین مرجع | تخممرغ و شیر | الگوی مناسب اسیدهای آمینه و هضمپذیری بالا دارند. |
جمعبندی یکخطی فصل
ارزش تغذیهای پروتئین حاصل تعامل مقدار، کیفیت، هضمپذیری و الگوی اسیدهای آمینه است؛ درحالیکه نقشهای متابولیک اسیدهای آمینه از ساخت پروتئین فراتر رفته و انتقال نیتروژن، تولید پیامرسانها، دفاع آنتیاکسیدانی و تنظیم سوخت را نیز دربر میگیرد.